Fondo
El factor de crecimiento similar a la insulina I (IGF1) pertenece a la familia de factores de crecimiento similares a la insulina que son estructuralmente homólogos a la proinsulina. El IGF-I de ratón se sintetiza como dos isoformas precursoras con propéptidos N- y C-terminales alternos. Estas isoformas se expresan diferencialmente en varios tejidos. El IGF-I de ratón maduro comparte un 94 por ciento y un 99 por ciento de identidad de secuencia aa con el IGF-I humano y de rata, respectivamente, y muestra actividad entre especies. Comparte un 60 por ciento de identidad de secuencia aa con el IGF-II de ratón maduro. IGF-I induce la proliferación, migración y diferenciación de una amplia variedad de tipos de células durante el desarrollo y después del nacimiento. Desempeña un papel importante en la regeneración muscular y la progresión tumoral. IGF-I se une a IGF-I R, IGF-II R y al receptor de insulina. La asociación de IGF-I con proteínas de unión a IGF aumenta su vida media plasmática y modula sus interacciones con los receptores.
Descripción
IGFS es un factor de crecimiento polipeptídico mitógeno que estimula la proliferación y supervivencia de una variedad de células, incluido el tejido muscular, óseo y cartilaginoso. aislado. IGFS es producido principalmente por el hígado, aunque diferentes tejidos producen IGFS en diferentes momentos. IGFS pertenece a la familia de genes de insulina, que también contiene insulina y relaxina. IGFS es similar a la insulina en estructura y función, pero su actividad promotora del crecimiento es significativamente mayor que la de la insulina. La expresión de IGF-II se ve afectada por el lactógeno placentario y la expresión de IGF-I está regulada por la hormona del crecimiento. IGF-I e IGF-II emiten señales a través del receptor de tipo I de tirosina quinasa (IGF-IR), mientras que IGF-II también emite señales a través del receptor de IGF-II/manosa-6-fosfato. El IGFS maduro se produce por proteólisis de una proteína precursora inactiva que contiene regiones precursoras N-terminal y C-terminal. Los IGF-I e IGF-II humanos recombinantes son proteínas globulares que contienen 70 y 67 aminoácidos y 3 enlaces disulfuro intramoleculares, respectivamente. IGF-ILR3 es un análogo recombinante de IGF-I humano, que consiste en la secuencia completa de IGF-I, el tercer ácido glutámico se reemplaza por arginina y el péptido N-terminal se extiende por 13 aminoácidos. Diseñado para una mayor potencia biológica, el aumento de la vida media de IGF-ILR 3 ex vivo y su aversión a la unión a proteínas nativas in vivo lo hacen ideal para la investigación y el cultivo a gran escala.
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